Introduction

Le premier article a montré la grande diversité des polymères de mannose dans le monde vivant (Chateigner-Boutin et al., 2020). Type de liaisons, longueur de la chaîne principale et nature des ramifications sont autant de facteurs de variation qui sont à l'origine de propriétés physicochimiques et biologiques très variées, et qui induisent souvent des effets négatifs sur les performances des animaux. Ainsi, limiter leurs effets conduit à envisager le rôle des enzymes susceptibles de les hydrolyser. Les mannanes végétaux sont les plus fréquemment rencontrés dans ce contexte, car ils sont naturellement présents dans les matières premières végétales utilisées dans les aliments : tourteaux et céréales. Du fait de la forte variabilité de leur structure chimique, leur dégradation nécessite l'intervention d'une ou de plusieurs d'enzymes différentes : β-mannanases, β-mannosidases et β-glucosidases, α-galactosidases et mannane acétyl-estérases. Nous verrons dans cet article que la combinaison de ces enzymes peut générer une action synergique permettant d'améliorer significativement l'efficacité de cette dégradation. Ces enzymes ne font pas partie des enzymes digestives des animaux, elles sont produites par une grande variété de bactéries, champignons, plantes et animaux et peuvent agir dans une large gamme de pH et de température. Cela leur confère des applications dans de nombreux secteurs, comme les industries des pâtes et papiers, pharmaceutiques, fourragères, pétrolières, textiles et alimentaires, et en particulier dans le secteur de l'alimentation animale.

Dans une première partie, cette revue présente la diversité des enzymes impliquées dans la dégradation des mannanes, leurs propriétés physico-chimiques et leur spécificité. La seconde partie sera consacrée à l’utilisation de ces enzymes en alimentation des porcs et des volailles.

1. Biochimie des enzymes de dégradation des mannanes

1.2. Les différents types d’enzymes capables de dégrader les mannanes

Les principales connaissances sur les β-mannanases, β-mannosidases et β-glucosidases, α-galactosidases et mannane acétyl-estérases sont ici résumées. Le tableau 1 donne les nomenclatures des enzymes actives sur les [galacto][gluco]mannanes et la figure 1 montre les sites de coupure de chaque enzyme sur le substrat.

a. Les β-mannanases

Les β-mannanases (EC 3.2.1.78) catalysent l'hydrolyse aléatoire des liaisons β-(1,4)-D mannosidiques dans les mannanes linéaires, les galactomannanes et les glucomannanes à l'intérieur de la chaîne (mode endo, figure 1). Ainsi, elles provoquent la chute rapide de la masse molaire et de la viscosité de ces polysaccharides et libèrent des manno-oligosaccharides à courte chaîne, les produits finaux étant le plus souvent le mannobiose (degré de polymérisation = 2) et le mannotriose (degré de polymérisation = 3). Quelle que soit leur origine, les β-mannanases décrites dans la littérature appartiennent très majoritairement aux familles GH5 et GH26, plus rarement aux familles GH113 et GH134 de la base de données CAZy. Elles sont très répandues, autant chez les microorganismes que chez les plantes où elles participent notamment au processus de germination des graines (Carrillo-Barral et al., 2018). Dans une moindre mesure, elles sont également décrites dans le règne animal, comme chez le ver de terre auquel elles permettent de digérer la matrice végétale contenue dans le sol (Ueda et al., 2018).

Tableau 1. Nomenclature des enzymes impliquées dans la dégradation des [galacto][gluco]mannanes.

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	β-mannanases	β-mannosidases	β-glucosidases	α-galactosidases
EC	3.2.1.78	3.2.1.25	3.2.1.21	3.2.1.22
Familles CAZy	GH5, GH26, GH45, GH113, GH134	GH1, GH2, GH5, GH164	GH1, GH3, GH5, GH9, GH30, GH116	GH4, GH27, GH31, GH36, GH97

Figure 1. Sites de coupure des enzymes impliquées dans la dégradation des galactomannanes (a), et des galactoglucomannanes (b).

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Seules les mannanases produites par les microorganismes sont exploitées pour des applications industrielles (voir partie 2). La production de β-mannanases a été répertoriée par Chauhan et al. (2012). Les β-mannanases microbiennes sont le plus souvent excrétées dans le milieu de culture et la sécrétion/production est induite par l'ajout de sources carbonées riches en mannanes telles que la gomme de konjac, de caroube ou de guar (Gübitz et al., 1996 ; Kim et al., 2011 ; Li et al., 2014). Le champignon Athelia rolfsii, précédemment dénommé Sclerotium rolfsii, produit ses enzymes en présence de glucomannane de konjac ou de galactomannane de caroube (Gübitz et al., 1996). Chez le champignon thermophile Thermoascus aurantiacus, un niveau élevé d'activité β-mannosidase et β-mannanase est induit par l'ajout de gomme de caroube dans le milieu de culture (Gomes et al., 2007). A l'inverse, la production de ces enzymes est réprimée en présence de mannose, produit ultime de la dégradation.

Le pic de production de ces enzymes intervient après 1-3 jours de culture des bactéries, alors qu'il faut souvent plus de 10 jours pour qu'un champignon atteigne sa production maximale, ce qui a des conséquences majeures pour les industriels producteurs d'enzymes. Les β-mannanases d'origine bactérienne sont surtout présentes chez les bactéries Gram +, notamment chez le genre Bacillus. Chez les champignons, elles sont décrites notamment chez Trichoderma (Stålbrand et al., 1995), Penicillium (Cai et al., 2011 ; Wang et al., 2012), Aspergillus (Rosengren et al., 2014) ou Talaromyces (Wang et al., 2015a).

Qu’elles soient d’origine bactérienne ou fongique, ces enzymes sont souvent décrites comme étant résistantes à l’hydrolyse par les protéases telles que trypsine et chymotrypsine (Srivastava et Kapoor, 2015). Cette propriété est particulièrement intéressante pour leur utilisation, notamment en alimentation puisqu’elles seront résistantes aux protéases digestives du tractus intestinal.

Les pH optimaux des β-mannanases bactériennes sont souvent autour de la neutralité alors qu'ils sont plutôt acides pour les β-mannanases fongiques. Bacillus sp. N16-6 constitue une exception, c'est en effet une bactérie alcalophile dont la β-mannanase est la plus active à pH 10 (He et al., 2008). Les températures optimales varient dans une gamme assez large, de 50°C à 90°C, quelle que soit l'origine bactérienne ou fongique de l'enzyme étudiée. Cela s'accompagne le plus souvent d'une bonne stabilité à des températures compatibles avec les procédés de granulation des aliments destinés aux animaux d'élevage. Par exemple, la température optimale de la β-mannanase de Paenibacillus sp. DZ3 est de 60°C et l'enzyme conserve 100 % de son activité après 1 h d'exposition à cette température (Chandra et al., 2011). De même, la β-mannanase de Talaromyces leycettanus JCM12802 est active de façon optimale à 85-90°C et stable jusqu'à 1 h à 70°C (Wang et al., 2015a). Cette thermostabilité est liée à la structure de l'enzyme, et notamment à la présence d'un module de fixation au polysaccharide (CBM pour Carbohydrate Binding Module). L'effet favorable d'un CBM sur la stabilité de la protéine a d'autre part été mis en évidence par la production d'une protéine de fusion recombinante : la β-mannanase d'Aspergillus aculeatus a été exprimée après y avoir adjoint le CBM1 de la cellobiohydrolase d'Aspergillus niger, et cette nouvelle enzyme est à la fois plus active et plus thermostable que la protéine native sans CBM (Pham et al., 2010).

b. Les β-mannosidases

Les β-mannosidases (EC 3.2.1.25) hydrolysent comme les β-mannanases la liaison β-(1,4) entre deux résidus β-mannose, mais elles libèrent spécifiquement le résidu situé à l'extrémité non-réductrice des mannooligosaccharides (figure 1). Ainsi, elles complètent l'action des β-mannanases en hydrolysant en monomères les oligosaccharides libérés par ces dernières. Elles sont présentes dans tous les règnes, y compris chez l'homme (Alkhayat et al., 1998), mais sont beaucoup moins décrites que les mannanases. Parmi les mannosidases caractérisées (et répertoriées dans la base de données CAZy, www.cazy.org), la majorité est classée dans la famille GH2. Cette famille ne contenait initialement que des mannosidases de mammifères, jusqu'à la description d'une mannosidase bactérienne issue de Cellulomonas fimi de la même famille (Stoll et al., 1999). Aujourd'hui encore, la famille GH2 ne contient aucune β-mannosidase végétale. Une GH2 de Cellulomonas fimi est décrite comme une exo-mannanase, c'est à dire une enzyme plus affine pour le polymère que pour les oligomères et libérant du mannose (Domingues et al., 2018).

Malgré cette large distribution des β-mannosidases dans le monde vivant, peu de publications rapportent leur purification et leur caractérisation. Les travaux les plus nombreux ont porté sur les enzymes issues d'organismes thermophiles ou hyperthermophiles. Ainsi, l'activité de la β-mannosidase GH2 de Thermobifida fusca est optimale à 53°C et pH 7,17 (Béki et al., 2003), tandis que l'activité de la GH1 de Pyrococcus furiosus est optimale à 105°C et pH 7,4 (Bauer et al., 1996). Dans la majorité des cas, les pH optimaux des β-mannosidases bactériennes sont proches de la neutralité. Par contre, les mannosidases fongiques telles que celles de Thermoascus aurantiacus (Gomes et al., 2007) et de Athelia rolfsii (Gübitz et al., 1996) ont des pH optimaux très acides, de l'ordre de 2,5-3.

c. Les β-glucosidases

Les β-glucosidases (EC 3.2.1.21) libèrent le glucose de l'extrémité non-réductrice à partir de substrats à courte chaîne. Celles qui sont impliquées dans l'hydrolyse des [galacto]glucomannanes hydrolysent la liaison β-(1,4) entre un résidu D-Glucose et un résidu D-Mannose d'oligosaccharides issus de l'action des β-mannanases sur des glucomannanes (figure 1). Ces enzymes sont très fréquentes dans tous les règnes. Elles sont présentes dans plusieurs familles de GH, surtout GH1 et GH3. Certaines des β-glucosidases GH1 issues de plantes (Arabidopsis, orge, riz, tomate) présentent une bi-fonctionnalité β-glucosidase/β-mannosidase (Kuntothom et al., 2009). Les β-glucosidases bactériennes de la famille GH3 sont particulièrement représentées chez les bactéries de la microflore intestinale, notamment les genres Bacteroides et Bifidobacterium (www.cazy.org). Par contre, la majorité des études sur les β-glucosidases portent sur leur implication dans l’hydrolyse de la cellulose et de la biomasse lignocellulosique, où elles produisent du glucose à partir de cellobiose. Ainsi, il est très difficile de trouver de l’information spécifique aux β-glucosidases impliquées dans l’hydrolyse des [galacto]glucomannanes. A titre d’exemple, les β-glucosidases GH1 d’Agrobacterium et de Thermotoga maritima sont respectivement 4 et 10 fois plus actives pour hydrolyser la liaison entre les deux résidus glucose du cellobiose que la liaison entre le résidu glucose et le résidu mannose du dimère 1,4-β-D-glucosyl-D-mannose (www.megazyme.com).

d. Les α-galactosidases

La dégradation des chaînes latérales des galactoglucomannanes nécessite l'intervention de 1,6-α-D-galactoside galactohydrolases (EC 3.2.1.22), appelées plus communément α-galactosidases. Ces enzymes libèrent le galactose terminal non-réducteur lié en chaînes latérales des galactomannanes par une liaison α-(1,6) (figure 1). Elles sont généralement plus actives sur des oligosaccharides de faible degré de polymérisation. Ainsi, l'activité de l'α-galactosidase du champignon comestible hydne hérisson (Hericium erinaceus) sur le galactomannane de guar ou de caroube ne représente que 0,3 % à 0,5 % de l'activité mesurée sur le substrat synthétique p-nitrophényl-galactoside (Ye et al., 2018). Ces enzymes ubiquistes sont regroupées dans plusieurs familles, principalement GH27 et GH36. Les α-galactosidases actives sur les galactomannanes appartiennent plutôt à la famille GH27 (Ademark et al., 2001). Elles sont très largement présentes chez les bactéries (Post et Luebke, 2005 ; Song et al., 2018), les champignons filamenteux (Bauer et al., 2006 ; Gürkök et al., 2010 ; Wang et al., 2015b), et les plantes (Bayer et al., 2006), notamment dans les graines (Harpaz et al., 1974) où elles jouent un rôle au moment de la germination (Guimarães et al., 2001 ; Feurtado et al., 2001). Les α-galactosidases sont également présentes dans le règne animal. En effet, des gènes codant ces enzymes ont été identifiés dans le génome de l'homme et de la souris. Deux α-galactosidases de la famille GH31 ont été récemment mises en évidence chez le genre bactérien Pedobacter (Miyazaki et al., 2015). Une α-galactosidase de la famille GH97 n'est décrite que chez Bacteroides thetaiotaomicron, une bactérie de la microflore humaine (Okuyama et al., 2009).

La production des α-galactosidases par les microorganismes est induite par l'ajout dans le milieu de culture de gomme de caroube, simultanément aux autres enzymes impliquées dans l'hydrolyse des galactomannanes (Puchart et al., 2000). Comme déjà mentionné pour les mannanases, certaines α-galactosidase sont décrites comme particulièrement résistantes aux protéases, y compris aux protéases digestives telles que trypsine, chymotrypsine, ou pepsine (Liu et al., 2018 ; Ye et al., 2018). Les quelques enzymes dont les activités ont été caractérisées ont une température optimale souvent supérieure ou égale à 60°C et un pH optimal qui dépend de leur origine bactérienne ou fongique. Par exemple, les deux α-galactosidases mises en évidence chez le champignon Neosartorya fischeri ont des températures optimales de 60°C et 75°C (Wang et al., 2015b). Le galactose est souvent montré comme inhibant l'activité des α-galactosidases, de même qu'un certain nombre d'ions (Ag⁺, Zn²⁺, Fe³⁺, Ye et al., 2018).

e. Les mannane acétyl-estérases

Les mannane acétyl-estérases (EC 3.1.1.-) sont également importantes pour l'hydrolyse des [galacto][gluco]mannanes, car la présence de groupements acétyles sur la chaîne principale du polysaccharide gêne l'action de certaines mannanases (Gübitz et al., 1996). Les mannane acétyl-estérases hydrolysent donc la liaison ester entre les oses de la chaîne principale des [galacto][gluco]mannanes et l'acétyle (figure 1) et fournissent ainsi un site de reconnaissance aux mannanases. Contrairement aux précédentes enzymes citées, les mannane acétyl-estérases sont des carbohydrate estérases (CE, www.cazy.org). La famille CE17 a été créée au printemps 2020 suite à la publication de Michalak et al. (2020) qui démontre l'activité acétyl-estérase spécifique des mannanes d'une protéine de la bactérie commensale Roseburia intestinalis. Les 13 enzymes de cette famille sont d'origine bactérienne.

2. Intérêt des enzymes de dégradation des galactoglucomannanes en alimentation animale

Comparé à la multiplicité des enzymes décrites dans la première partie de cet article, le nombre d’enzymes exploitées en alimentation animale est très limité. Les microorganismes producteurs sont principalement des bactéries (Bacillus, Paenibacillus) mais également quelques champignons, des genres Thermomyces ou Trichoderma, par exemple. Certains de ces microorganismes sont thermophiles, ce qui permet d’assurer une bonne stabilité thermique des enzymes qu’ils produisent, propriété très utile si un aliment supplémenté en enzyme doit être granulé. Les températures atteintes lors de ce procédé technologique varient avec la nature des matières premières incluses dans les formules d’aliment et également avec le type de presse, mais elles sont souvent incluses dans une gamme 80-90°C. Selon les producteurs, les préparations enzymatiques utilisées contiennent des enzymes exprimant soit toutes la même activité, soit des activités complémentaires.

A l’heure où nous écrivons cet article, une seule β-mannanase est autorisée en Europe : une endo 1,4-β-mannanase, thermotolérante (95 % d’activité résiduelle à 88°C), produite par Paenibacillus lentus et disponible pour la volaille (à l’exception de la poule pondeuse), le porcelet sevré et le porc en engraissement (Référence Européenne 4a29/ OJ L 262/24).

2.1. Utilisation de la β-mannanase chez la volaille

a. Utilisation en reformulation

Le premier article a décrit les propriétés inflammatoires de certains β-mannanes issus de la gomme de guar ou encore du soja. La conséquence directe de cette stimulation du système immunitaire par les volailles est une consommation excessive de nutriments en particulier énergétiques. C’est pour cette raison que la plupart des auteurs qui ont démontré l’efficacité des β-mannanases l’ont fait sur des régimes déficitaires en énergie. Le premier atout de l’utilisation de ces enzymes est donc une épargne énergétique. Ainsi, sur un régime céréales et tourteau de soja, Jackson (2013) montre que l’utilisation d’un additif enzymatique contenant une β-mannanase (0,03 % du régime) permet de récupérer 148 grammes de poids vif sur les 280 grammes perdus sur l’ensemble de la période de croissance lors que l’EM de l’aliment est réduite de 120 Kcal (2 415 g BW (contrôle) vs 2135 BW (contrôle – 120 kcal) vs (2 283 BW (Contrôle-120 kcal+ β-mannanases). Sur le critère Indice de Consommation (IC) et du fait de l’amélioration de la croissance, le groupe « enzymé » récupère 0,139 g/g sur les 0,146 g/g perdus avec la baisse d’EM. Dans une seconde expérience utilisant une enzyme à 0,02 ou 0,04 %, l’auteur montre une récupération supérieure à la perte générée par des réductions d’EM de 42 et 77 kcal sur les critères poids vif et IC. Ces 2 exemples parmi d’autres montrent que l’hydrolyse des β-mannanes par une enzyme spécifique permet à l’animal de récupérer 60 à 80 kcal d’EM/kg d’aliment, confirmant ainsi la préconisation courante de 90 kcal d’EM/kg. Ces expérimentations ne permettent pas de mesurer exactement le coût énergétique total associé aux seuls β-mannanes, mais elles permettent néanmoins d’en donner un minimum (celui « récupéré lors de l’utilisation d’une β-mannanase) qui équivaut selon les critères retenus (gain de poids, indice de consommation) à environ 3 % de l’énergie métabolisable totale contenue dans l’aliment.

Les régimes industriels ne sont certes pas tous du type céréales+tourteau de soja, mais selon Dale et al. (2008), les effets positifs sur les performances lors de l'utilisation d'une β-mannanase s'observent dès lors que la teneur en β-mannanes totaux dépasse 0,2 % dans l'aliment, ce qui laisse penser que ces travaux peuvent très bien s'extrapoler à des régimes très différents. En conditions sanitaires défavorables, Jackson et al. (2003) montrent que l'utilisation d'une β-mannanase améliore significativement les performances tout en diminuant les scores lésionnels associés à un challenge Eimeria Sp et Clostridium perfringens. Cette observation irait dans le sens d'une amélioration de l'intégrité intestinale liée à l'hydrolyse des β-mannanes.

b. Effets sur la santé digestive

Certains auteurs ont exploré d'autres effets potentiels de la β-mannanase, en particulier les actions sur la santé intestinale des oiseaux. Ce type d'effet est difficile à démontrer sur de petits effectifs car les « paramètres santé » sont à la fois multifactoriels et très variables, rendant la puissance statistique des essais souvent insuffisante. Poulsen et al. (2019) ont réalisé une méta-analyse visant à évaluer l'effet d'une supplémentation en β-mannanase sur la santé digestive des poulets. Ont été compilées 31 études issues de 27 sites d'essai et 14 pays Européens différents. Une réduction significative des scores lésionnels (ulcères du gésier et lésions liées à E. acervulina), des scores de pododermatite mais aussi de paramètres anatomo-pathologiques (fluides et mucus intestinaux, débris cellulaires) a été observée. L'Index synthétique d'Intégrité Intestinale I2 [0-100] calculé par l'auteur est significativement amélioré (92,6 % vs 93,6 % pour les groupes contrôle et enzyme respectivement). Ces travaux confirment avec une méthodologie très différente ceux de Jackson et al. (2003) (cf. 2.1.a).

c. Utilisation « On Top »

Utiliser une β-mannanase sur des régimes équilibrés, sans carence énergétique, est beaucoup moins courant. Daskiran et al. (2004) présentent 2 expériences sur des régimes supplémentés en gomme de guar. La première montre un effet positif de l'enzyme issue de Paenibacillus lentus (0,05 ou 0,15 % de l'aliment) avec une réduction numérique sur l'indice de consommation (de – 0,04 à – 0,05 g/g). Sur un régime plus Européen de type céréales + tourteau de soja non reformulé, Latham et al. (2018) montrent peu d'effets de l'enzyme sur le poids vif et l'IC des animaux à 42 jours d'âge. Par contre, Balasubramanian et al. (2018) montrent un très net effet dose-réponse sur le GMQ et l'indice de consommation des poulets (1-35 jours) en utilisant une β-mannanase (extraite de Trichoderma citrinoviride). Ces effets contradictoires peuvent s'expliquer par les valeurs d'EM utilisées qui dépendent des contextes locaux.

Sans pour autant écarter une efficacité « On Top » souvent difficile à mettre en évidence du point de vue statistique sur l’IC, l’utilisation sur un régime sub optimal en énergie semble être plus intéressante, tant du point de vue technique que sur un plan économique, surtout à des périodes où les matières premières riches en énergie sont chères. La figure 2 regroupe les observations de quelques auteurs qui ont mesuré l’effet d’une β-mannanase chez le poulet recevant des régimes enrichis volontairement en β-mannanes (Tourteau de soja seul ou additionné de gomme de guar). Pour toutes ces publications (enzyme utilisée On Top sauf pour Jackson (2013) qui ont reformulé le régime de base), une amélioration de l’indice de consommation est observée. Du fait de la nature des matières premières utilisées et des conditions expérimentales très contrôlées de ces essais, les efficacités démontrées dans la littérature se doivent d’être validées dans les différents contextes locaux rencontrés sur le terrain.

Figure 2. Synthèse des améliorations d’Indices de Consommation chez le poulet de chair, exprimées en pourcentage de chaque témoin sans enzyme (ligne 100 % en rouge) observées par différents auteurs sur des régimes volontairement enrichis en β-mannanes (Tourteau de Soja (TS) et/ou Guar).

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2.2. Utilisation de la β-mannanase chez le porc

a. Efficacité zootechnique

L'utilisation de la β-mannanase en alimentation du porc est récente dans le contexte Européen puisque qu'elle n'a été autorisée qu'en 2018. La figure 3 est extraite de la publication de Torres-Pitarch et al. (2019). Cette méta-analyse compile les résultats de 13 publications permettant 19 comparaisons. Les points verts indiquent que l'utilisation de l'enzyme améliore significativement la digestibilité apparente de l'énergie (+ 1 %) et des protéines (+ 1 %), ainsi que le Gain de poids Moyen Quotidien (GMQ) (+ 19,4 g/j) et l'indice de consommation (– 0,7 %). Ces conclusions vont dans le même sens que celles de Pettey et al. (2002) obtenues chez le porcelet et le porc en engraissement qui montrent que l'utilisation d'une β-mannanase (0,05 %) dans un régime à base de maïs et de tourteau de soja permet d'améliorer significativement le GMQ (+ 3,6 %) et l'IC (+ 4,1 %). L'auteur démontre également une valorisation de l'enzyme égale à 100 kcal d'EM. Suite à l'autorisation accordée par l'Union Européenne (2018) pour la seule β-mannanase du marché en porc, on observe sur le terrain une préconisation courante de 63 kcal d'énergie nette, ce qui semble cohérent à la vue des publications citées dans cet article.

Figure 3. Illustration des différences d'effets moyens observées chez le porc en présence de β-mannanase (d'après Torres-Pitarch et al., 2019).

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Légende : Gain de poids Moyen Quotidien (GMQ), Ingéré alimentaire Moyen quotidien (IM), Gain de poids g / 100g d’aliment consommé (IC-1), Digestibilité apparente Totale des Protéines (DTP) et de l’Energie (DTE), Digestibilité Iléale des Protéines (DIP) et de l’Energie (DIE).

Les points verts ou rouges montrent des augmentations ou des diminutions significativement différentes, les points noirs pas de différence significative, les traits horizontaux les intervalles de confiance à 95 %.

Hors de l'Europe, l'utilisation d'une β-mannanase issue de Bacillus subtilis « on top » a permis à Kim et al. (2017) de démontrer, dans 2 expériences complémentaires [bas (0,61 %) et haut (2,52 %) en β-mannanes], l'effet dose-réponse de l'enzyme sur les performances (GMQ et IC) du porc en croissance nourri avec un régime traditionnel céréales+tourteau de soja (essai 1), ou enrichi avec 5 % de tourteau de palmiste (essai 2). Les β-mannanes du tourteau de palmiste et du tourteau de soja sont structurellement différents mais la complexité même de ces substrats (polysaccharide ramifié) et du modèle d'étude font qu'il est bien difficile d'aller plus loin dans la description de l'efficacité relative des enzymes sur telle ou telle matière première.

b. Effets sur la santé

La littérature n'a que peu évoqué les effets sur la santé chez le porc à ce jour. Les études, déjà évoquées dans le premier article montrent néanmoins des effets négatifs clairs des β-mannanes sur la physiologie digestive tels que l'absorption intestinale de l'eau et du glucose, la sécrétion d'hormones pancréatiques et le métabolisme hépatique (Chateigner-Boutin et al., 2020). L'autorisation de mise sur le marché d'une β-mannanase en Europe chez le porc étant récente, il est probable que de nouvelles études investiguant ces effets « santé » soient publiées à très court terme.

Conclusion

Cet article a permis de compiler les connaissances scientifiques autour des enzymes permettant de dégrader les polymères du mannose des végétaux, en particulier ceux contenus dans les matières premières destinées aux porcs et aux volailles. Même si du point de vue biologique les enzymes susceptibles de dégrader ces molécules sont nombreuses, seules les endo-β-1,4-mannanases sont utilisées à ce jour en alimentation animale en Europe de façon plus ancienne chez la volaille, et très récente chez le porc. D’un point de vue fonctionnel, il semble établi que l’enzyme permet de réduire l’état inflammatoire du tractus digestif des animaux et ainsi de réduire les dépenses énergétiques liées à l’immunité donc à l’entretien. D’un point de vue économique, cela se traduit par des effets positifs sur les performances zootechniques (GMQ, Indice de consommation) mais également sur l’intégrité intestinale et de la santé digestive au sens large.

Les β-mannanases étant des catalyseurs biologiques spécifiques de leur substrat, elles ne sont pas capables d’agir sur les familles de NSP autres que les β-mannanes. Elles agissent en particulier sur les galactoglucomannanes qui sont responsables d’un accroissement de la viscosité intestinale. Les caractéristiques physicochimiques du contenu digestif sont ainsi modifiées. L’action des autres enzymes, endogènes ou apportées par l’aliment, peut alors être modifiée. La littérature ne documente pas ce type d’interaction chez le porc ou la volaille mais nous espérons que des travaux futurs nous éclaireront sur ce point.

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